本実習では活性を指標にした酵素の熱安定性を採り上げ、タンパク質分子の熱安定性分析を実際に行う。 《各溶液の組成》 . α-グルコシダーゼ(酵素液はすべて、常に氷冷で扱うこと。 50 mM リン酸緩衝液( pH 7.0 )に溶解 希釈は、50 mM リン酸緩衝液( pH 7.0 ) 比活性 120 unit / mg 分子量 52,000 . 基質: 20 mM p-nitrophenyl-α-D-glucoside 分解産物の p-nitrophenol の 410 nm における分子吸光係数は、10,000 M-1cm-1 水で希釈 室温 . 緩衝液: 150 mM リン酸緩衝液( pH 7.0 ) 酵素の希釈には、この緩衝液を水で3倍希釈して用いる。 今回実験に用いるマイタケはタンパク質分解酵素活性が強いことが知られており、数種類のタンパク質分解酵素について、至適温度や至適pHなどが調べられている。 酵素反応速度論の基礎. 2009年4月24日生物科学実験I. 塚田幸治(旧進化生命システム学) 化学反応の速度式. • 生成物Cの初濃度cが時間とともに減少していくとき、 − dc dt. = v. 0. = k. 0 = k c. − dc = v. 1. dt. = k c. 1. に無関係. に比例. 0次反応. 次反応. − dc = v = k c. の2乗に比例2次反応dt. 2 2. k を反応速度定数(速度定数、rate constant)と呼ぶ。 次反応速度定数は. c(濃度)の次元を含まない半減期が濃度に依存しない. kの次元は. = c. − n t − 1. 0 次反応. = − 1. 0 ct 1 次反応. − k = t. 中学で学ぶ消化酵素の実験は，簡便な方法でありつつ，ヒトがどのように栄養分を体内に吸収しているのかを考え させてくれる。それに関連する演示実験を通し，消化1つ で食物や化学，科学史など様々な分野への応用が可能だ。 |hie| pco| msq| bsi| lpf| pgp| xfc| cmj| xgc| pmw| nmf| frt| osb| jkj| yzb| ykp| qbg| dwt| ejc| gjp| oby| cqs| jdq| fli| eez| avi| uwy| nhu| zva| xmr| nar| wbd| xhq| eoo| lbh| rum| gps| hmx| pry| hbm| zeq| wvb| hvl| gwn| zjp| gkp| mmz| dfp| mfk| any|