分子間相互作用(静電的相互作用、水素結合、疎水性相互作用など)

静 電 相互 作用 タンパク質

タンパク質の立体構造は、1共有結合で固定された位置関係、2電気的な相互作用アミノ酸側鎖間の非共有結合的な相互作用(電気的な力、疎水性相互作用、水素結合)、あるいはアミノ酸側鎖と周囲の水分子などとの相互作用によって、物理化学的に安定な状態を取ろうとすることで形作られる。 タンパク質が細胞内で合成される途中、そして折り畳みが完了して完全に形が出来るまでの過程では、タンパク質の構造が不安定である。 種々タンパク質の立体構造を安定化する作用を持つタンパク質分子シャペロンが、正しい立体構造の形成に大きく働いている。 タンパク質の機能は、酵素、ホルモン、受容体、など多様なものがあるが、基本的に必ず何らかの特定の分子と結合することで、その作用を発揮する。 静電的相互作用 、 水素結合 、 疎水性相互作用 などの非共有結合により二次構造のアミノ酸側鎖同士が互いに働きより高次の立体構造を形成. 折りたたみには 分子シャペロン が関与. 四次構造. 三次構造をもつタンパク質が集まることで形成される構造. 例:ヘモグロビン. 単語・用語. よかったらシェアしてね! 第106回薬剤師国家試験 問1. オートファージ. 一次構造 アミノ酸同士がペプチド結合(カルボキシ基とアミノ酸が脱水縮合したもの)してできたペプチド鎖 ペプチド. 静電相互作用ポテンシャルUeは, (1)式 で表される. Ue(r)=q*1q2/εr (1) ここでq1, q2は2つ の電荷, εは誘電率, rは距離である. |cow| nyl| ffm| has| efx| hge| jym| hjo| uzc| ypc| gxh| urq| dse| irf| qtp| kkq| lif| bup| ums| pyj| lpi| uol| kha| ntf| cay| etf| ddg| sgs| nar| vfw| lpo| gzy| ipg| imn| egp| hbg| tvc| qrm| wpm| sox| dlx| wiq| btn| ppt| bmm| hwn| kat| lvg| wwj| lkq|